Anhydre

Se dit d'un milieu ou d'une substance qui ne contient pas d'eau. En biologie, désigne souvent le cœur hydrophobe des protéines où l'eau est exclue.

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Liaisons Fortes

Liaisons covalentes

Liaison chimique forte résultant de la mise en commun d'électrons entre deux atomes. Dans les protéines, on trouve :

• La liaison peptidique (entre les acides aminés).
• Le pont disulfure (entre deux cystéines).

Liaisons Faibles

Interactions de faible énergie, mais nombreuses, essentielles à la structure 3D des macromolécules.

Liaisons Hydrogènes

Attraction électrostatique entre un atome d'hydrogène lié à un atome électronégatif (O, N) et un autre atome électronégatif porteur d'un doublet non liant. Stabilise les structures secondaires (hélices $\alpha$, feuillets $\beta$) et tertiaires.

Liaisons Van der Waals

Interactions électrostatiques faibles et de courte portée entre atomes voisins, dues à des fluctuations temporaires de la répartition des électrons (dipôles instantanés). Essentielles pour la cohésion des cœurs hydrophobes des protéines.

Liaisons Hydrophobes

Tendance des molécules ou groupes non polaires à se regrouper dans l'eau pour minimiser leur contact avec les molécules d'eau (effet hydrophobe), stabilisant ainsi la structure repliée des protéines.

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Ligand

Molécule (petite ou grosse) qui se lie de manière spécifique et réversible à une protéine (récepteur, enzyme, transporteur) pour exercer une fonction biologique (ex: l'oxygène est le ligand de l'hémoglobine).

Acide aminé

Monomère constitutif des protéines. Il possède une fonction amine ($-N{H}_2$), une fonction acide carboxylique ($-COOH$) et une chaîne latérale variable ($R$) qui détermine ses propriétés chimiques.

Structure primaire

Séquence linéaire des acides aminés d'une protéine, déterminée par le code génétique.

Structure secondaire

Repliement local de la chaîne polypeptidique stabilisé par des liaisons hydrogènes entre les atomes du squelette peptidique (Hélices $\alpha$, Feuillets $\beta$).

Structure tertiaire

Repliement tridimensionnel global de la protéine, stabilisé par les interactions entre les chaînes latérales (R) des acides aminés (liaisons H, ioniques, hydrophobes, ponts disulfures).

Structure quaternaire

Association de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités ou protomères) pour former une protéine fonctionnelle (ex: Hémoglobine).

Allostérie

Propriété de certaines protéines (comme l'hémoglobine) dont la structure et l'activité sont modifiées par la fixation d'un ligand en un site distinct du site actif. Cela entraîne souvent un effet de coopérativité.

Dénaturation

Perte de la structure tridimensionnelle (secondaire, tertiaire, quaternaire) d'une protéine, entraînant la perte de sa fonction biologique. Elle peut être causée par la chaleur, le pH, ou des agents chimiques.